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Issue
J. Chim. Phys.
Volume 95, Number 2, February 1998
Page(s) 467 - 473
DOI http://dx.doi.org/10.1051/jcp:1998161
DOI: 10.1051/jcp:1998161


J. Chim. Phys. Vol. 95, N°2  p. 467-473

Destabilization of a model membrane by a predicted fusion peptide of fertilin $\alpha$

A. Schanck1, R. Brasseur2 and J. Peuvot3

1  Unité de Chimie Physique Moléculaire et de Cristallographie, Université Catholique de Louvain, CPMC, place Louis Pasteur 1, 1348 Louvain-la-Neuve, Belgium
2  Centre de Biophysique Moléculaire Numérique, Faculté des Sciences Agronomiques de Gembloux, passage des Déportés 2, 5030 Gembloux, Belgium
3  MDI, Secteur Pharmaceutique, UCB S.A., chemin du Foriest, 1420 Braine l'Alleud, Belgium

Abstract
The subunit of the guinea pig fertilin (previously known as PH-30, an integral membrane protein involved in sperm-egg binding and fusion) is predicted to be a potential fusion protein. The structure of this putative fusion protein was analysed by molecular modeling and we have found a peptidic sequence of 17 residues ( ${\rm D^{83}{-}P^{99}}$) organized in helix that inserts obliquely in lipid phases. The effect of this synthesized peptide was studied on a model membrane by 31P NMR and light scattering. It appears to increase the size of lipid vesicles and induces structural modifications. We interpret these observations as a destabilization of the lipid organization by this peptide because of its tilted insertion in phospholipid layers. This destabilization could favor membrane fusion.

Résumé
La sous-unité $\alpha$ de la fertiline du cochon d'inde (précédemment appelée PH-30, une protéine membranaire impliquée dans la liaison et la fusion ovule-spermatozoïde) est prédite comme étant une protéine de fusion potentielle. Nous avons analysé la structure de cette protéine par modélisation moléculaire et nous avons trouvé une séquence peptidique de 17 résidus (D 83-P 99) organisée en hélice qui s'insère de façon oblique dans une phase lipidique. L'effet de ce peptide synthétique a été étudié sur membrane modèle par RMN du 31P et par diffusion de la lumière. Il provoque une augmentation de taille de vésicules lipidiques et induit des modifications structurales. Nous interprétons ces observations en termes de déstabilisation de l'organisation lipidique par ce peptide à cause de son insertion oblique dans la couche lipidique. Cette déstabilisation pourrait favoriser la fusion membranaire.


Key words: fusion -- fertilin -- modeling -- 31P NMR -- membrane
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© EDP Sciences 1998