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Issue
J. Chim. Phys.
Volume 95, Number 2, February 1998
Page(s) 460 - 466
DOI http://dx.doi.org/10.1051/jcp:1998160
DOI: 10.1051/jcp:1998160


J. Chim. Phys. Vol. 95, N°2  p. 460-466

Effects of membrane peptide dynamics on high-resolution magic-angle spinning NMR

D.E. Warschawski, J.D. Gross and R.G. Griffin

Francis Bitter Magnet Laboratory and Department of Chemistry, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge MA 02139, U.S.A.

Abstract
In the past fifteen years, interference between molecular dynamics and coherent manipulation of nuclear magnetization in nuclear magnetic resonance (NMR) experiments such as spin decoupling, cross-polarization or magic-angle spinning (MAS) have been identified and studied carefully. Recent experiments performed in our laboratory on model compounds have provided insight into the nature of a perturbation responsible for the broadening of 13C and 15N signals, namely the interference of some molecular motion with 1H-decoupling. The same effect is demonstrated here for the first time in the case of a membrane peptide, gramicidin A (gA), in an hydrated lipid bilayer. The present experiment provides the first successful attempt to observe high-resolution solid-state 13C NMR spectra of a C $_{\alpha}$ moiety in membrane peptide contained in a lipid bilayer. Furthermore, the development of stategies to circumvent the broadening effect allows the extraction of relevant data concerning the dynamics of gA under physiological conditions.

Résumé
Depuis une quinzaine d'années, des cas d'interférence entre la dynamique de molécules et la manipulation cohérente de l'aimantation nucléaire réalisée dans le cadre d'expériences de résonance magnétique nucléaire (RMN) ont été identifiés et étudiés en détail, qu'il s'agisse du découplage de spins, de la polarisation croisée ou de la rotation à l'angle magique (magic-angle spinning, ou MAS). Des expériences récentes réalisées dans notre laboratoire nous apportent des détails concernant la nature d'une perturbation responsable de l'élargissement des raies 13C et 15N dans le cas de molécules modèles, celle de l'interférence entre un mouvement moléculaire et le découplage des protons. Le même effet est démontré ici pour la première fois dans le cas d'un peptide membranaire, la gramicidine A (gA), dans une bicouche lipidique hydratée. Les expériences présentées ici constituent la première observation d'un spectre RMN solide 13C à haute résolution d'un C $_{\alpha}$ de peptide membranaire en bicouche lipidique. De plus, le développement de stratégies destinées à contourner l'effet d'élargissement des raies nous permet d'extraire des informations concernant la dynamique de gA dans des conditions physiologiques.


Key words: Gramicidin -- membrane -- dynamics -- 1H-decoupling
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© EDP Sciences 1998