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DOI: 10.1051/jcp:1999236
J. Chim. Phys. Vol. 96, N°9/10 p. 1585-1594
Backbone dynamics study of C12A-p8
using the linear correlation approach at two magnetic field strengths. Effect of protein aggregation.
P. Barthe1, N. Declerck1, M.-A. Delsuc1, J.-F. Lefevre2 and C. Roumestand1
1 Centre de Biochimie Structurale, UMR 9955 du CNRS, INSERM-U414, Université de Montpellier I, Faculté de Pharmacie, 15 avenue Charles Flahault, 34060 Montpellier Cedex 1, France
2 ESBS, Université Louis Pasteur, UPR 9003 du CNRS, boulevard S. Brant, 67400 Illkirch-Graffenstaden, France
Abstract
We discussed here the effect of the presence of non-specific oligomerization states on the backbone dynamics of C12A-p8
. Dynamic parameters were obtained from the analysis of
15N
spin relaxation measurements (T
1, T
2 and
15N{H}NOEs) at two magnetic field strengths and on two different protein samples (4 mM and 400
M) using the linear correlation assumption
between J(0) and J(
). At high concentration, the presence of aggregation states leads to a significantly higher value for the overall tumbling
as compared to the dilute sample, whereas the
features of the internal motion are essentially preserved.
Résumé
Nous avons analysé les effets de l'association non spécifique en solution
concentrée de la protéine C12A-p8
sur la dynamique interne
de son squelette peptidique. Les informations dynamiques ont été extraites
de l'analyse des paramètres de relaxation hétéronucléaire
15N(T
1,
T
2 et
15N{H}NOEs) obtenus à deux champs magnétiques et sur deux
échantillons (4 mM et 400
M) par la méthode dite des corrélations
linéaires entre J(0) and J(
). A haute concentration, la présence
d'agrégation entraîne une augmentation significative du temps de
réorientation global, par rapport à l'échantillon dilué, mais affecte
peu la dynamique interne de la protéine.
Key words: 15N Relaxation - Protein Backbone Dynamics - Aggregation States.
Contents
© EDP Sciences 1999