Étude structurale de complexes oligopeptidiques du cuivre⁽¹⁾

II. Systèmes acide glycyl-L-glutamique-Cu(II) et L-a-glutamyl-glycine-Cu(ll)⁽²⁾

¹ Laboratoire de Chimie Physique, Université Paris VII, 2 place Jussieu, 75251 Paris Cedex 05 France.
² Laboratoire de Chimie de Coordination Bio-organique, Université Paris-Sud, 91405 Orsay Cedex France.

Résumé

La complexation de l'ion Cu₂₊ par l'acide glycyl-L-glutamique (gly-glu) et la L-α-glutamyl-glycine(glu-gly) a été étudiée à 25 °C en milieu KNO₃ 0,5M. Des mesures couplées potentiométriques et calorimétriques, ainsi que l'enregistrement de spectres RPE, ont porté sur des solutions de rapports [coordinat]/[Cu²⁺] = 2 et 1 avec [coordinat] = 20.10^-3 M entre pH [math] 1,9 et pH [math] 10. La mise en œuvre des trois techniques et une étude complémentaire RPE à basse température (- 180 °C) pour [coordinat] = 4.10^-3 M et [Cu²⁺] = 10^-3 M ont permis d'établir la stoechiométrie des espèces formées jusqu'à pH 10 : MHA, MA, MH^-1 A, MH^-1, (OH) A, MH^-1A², et d'en proposer la structure. La chélation du cuivre par l'azote peptidique déprotoné intervient non seulement dans l'espèce MH-1A, selon le schéma classique, mais aussi d'une façon particulière dans l'espèce MA pour laquelle, nous postulons la présence d'une fonction imino-alcool stabilisée par liaison hydrogène intramoléculaire engagée dans un cycle heptagonal. L'énergie de stabilisation que nous lui associons s'élèverait à - 16,8 ± 0,9 kJ.mol-1 pour le système gly-glu-Cu(II) et à - 15,3 ± 0,8 kj.mol^-1 pour le système glu-gly-Cu(ll). Des valeurs d'énergie de déprotonation de liaisons peptidiques et des enthalpies de formation de liaisons Cu-N et Cu-OH sont mesurées par ailleurs, et comparées à celles obtenues pour le système plus simple : glycyl-glycine-Cu(II).

Abstract

Complexation of copper (II) ions by glycyl-L-glutamic acid (gly-glu) and L-α-glutamyl-glycine (glu-gly) has been investigated at 25 °C in KNO₃ 0,5 M medium, using potentiometry, isotherm calorimetry and EPR. EPR measurements were carried out at room temperature and at — 180 °C. Peptides concentrations were 2.10^-2 M and [peptide]/[Cu²⁺] ratios were adjusted respectively to 1 and 2. From these measurements, we obtain the stoechiometry and the structure of the following complexes formed in the pH range 1.9-10.0 : MHA, MA, MH_-1 A, MH_-1(OH)A, MH_-1A₂.

The deprotonated peptide nitrogen chelates the copper(ll) ion not only in MH-1A, in a classical scheme, but also in MA in a particular way. We propose the existence of an imino-alcohol function stabilized by an intramolecular hydrogen bond belonging to a seven-membered ring. The stabilization energy corresponding to this structure would be equal to — 16.9 ± 0.9 kJ.mol^-1 for the gly-glu-Cu(ll) system and to — 15.3 ± 0.8 kJ.mol^-1 for the glu-gly-Cu(II) system. Besides, values of the enthalpies of deprotonation of the peptide bonds and the enthalpies of formation of Cu-N and Cu-OH bonds have been measured and compared to the corresponding ones of the glycyl-glycine-Cu(ll) system.