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Issue
J. Chim. Phys.
Volume 95, Number 2, February 1998
Page(s) 437 - 442
DOI https://doi.org/10.1051/jcp:1998157
DOI: 10.1051/jcp:1998157


J. Chim. Phys. Vol. 95, N°2  p. 437-442

Conformation of the C-terminal secretion signal of the Serratia marcescens haem acquisition protein (HasA) in amphipols solution, a new class of surfactant

N. Wolff and M. Delepierre

Laboratoire de RMN, Institut Pasteur, 28 rue du Docteur Roux, 75724 Paris cedex 15, France

Abstract
The conformation of a peptide, CterH, encompassing the last 56 C-terminal residues of Serratia marcescens haem acquisition protein HasA was examined by Circular Dichroism in amphipols solutions. The peptide, which contains the secretion signal of HasA, is unstructured in aqueous solution and adopts an helical structure upon the amphiphilic polymer addition. Furthermore, the helical content of CterH is modulated by the ionic strengh of the solution. These results are compared to those obtained with CterH in membrane mimetic environments.

Résumé
La conformation d'un peptide. CterH, comprenant les 56 derniers résidus C-terminaux de l'hémoprotéine HasA de Serratia marcescens a été examinée par Dichroïsme Circulaire dans des solutions d'amphipols. Ce peptide, qui contient le signal de secrétion de HasA, n'est pas structuré dans l'eau et adopte une structure helicoïdale avec l'ajout du polymère amphiphile. De plus, le contenu en hélice de CterH est modulé par la force ionique de la solution. Ces résultats sont comparés à ceux obtenus avec CterH dans des environnements mimant la membrane.


Key words: secretion -- peptide structure -- amphipols -- circular dichroism
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© EDP Sciences 1998

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