N° 33 — Étude électrophorétique de la sérumalbumine : Particules recouvertes de protéine adsorbée et protéine en solution

Laboratoire de Chimie Physique de la Faculté des Sciences de Paris, et Centre d’Electrophorèse du C.N.R.S., France.

Résumé

On a étudié, dans les mêmes conditions de pH et de force ionique, d’une part la mobilité électrophorétique de particules de quartz en suspension dans des solutions de sérumalbumine bovine, d’autre part la mobilité de cette protéine en solution.

La mobilité électrophorétique du quartz, négative dans un tampon acétate de pH 3,8-3,9, devient positive à ce pH en présence de sérumalbumine et augmente avec la concentration protéique jusqu’à une valeur qui reste constante dans un très grand intervalle de concentrations et paraît correspondre à celle des particules de quartz complètement recouvertes par les molécules de sérumalbumine. La mobilité diminue ensuite pour des concentrations protéiques élevées (c > 0,5 %). Cette diminution semble pouvoir s’expliquer par l’adsorption sur le quartz d’une forme lente de la sérumalbumine dont l’existence a été mise en évidence, en solution, au même pH (à une force ionique de 0,02) et dont la proportion augmente avec la concentration.