Étude par résonance magnétique nucléaire de l’interaction sérum-albumine humaine-tryptophane

Laboratoire de Biophysique, Faculté de Pharmacie, 27, boulevard Jean-Moulin, 13385 Marseille Cedex 4, France.

Résumé

Les auteurs étudient par résonance magnétique nucléaire à haute résolution la liaison tryptophane-sérum albumine humaine. Le calcul des rapports des temps de relaxation de chaque proton pour l’acide aminé libre et pour le complexe permet de confirmer la présence de deux sites de liaison sur le tryptophane qui sont la chaîne aminée et le noyau phényle. Par contre, le noyau pyrrole de la partie indolique ne participe pas à la liaison. Le calcul de ces rapports de temps de relaxation et le calcul des temps de corrélation pour les isomères D et L du tryptophane montrent que l’isomère D se lie de façon plus « contraignante » à la sérum-albumine.

Abstract

The interaction of D-and L-tryptophan with human serum albumin have been studied by high resolution NMR spectroscopy. The relaxation rates of tryptophan peaks in the presence and in the absence of the protein indicate that only phenyl residue and the amino group are involved in the interaction but thal the pyrrol residue is not involved. These relaxation rates and correlation times for D ans L isomers indicate that D-tryptophan is more constrained in the binding.