Étude par RMN de l’interaction d’acides aminés à chaine latérale avec leur protéine périplasmique

¹ Laboratoire de Biophysique, Faculté de Pharmacie, Marseille.
² Laboratoire de Chimie Bactérienne, CNRS, Bd J. Ayguier, Marseille.

Résumé

Une des protéines périplasmiques affines isolée à partir de Escherichia Coli a la propriété de reconnaître les acides aminés à chaîne latérale : Leucine, Isoleucine, Valine, Thréonine. Les auteurs ont étudié par RMN du proton le comportement de ces substrats en présence de cette protéine. L’étude des temps de relaxation (T₂) des différents protons des amino acides considérés en présence de la protéine, semble indiquer que le substrat engage deux types de liaison :

• —

  Une au niveau du groupement amino acide ;

• —

  Une au niveau de la chaîne aliphatique hydrocarbonée qui est peut-être liée à la spécificité de la réaction puisque ces amino acides sont les seuls à présenter une telle chaîne.

Il est à noter que la leucine semble être l’amino acide le plus perturbé par la liaison.

Abstract

The Leucine-Isoleucine-Valine-Threonine Binding Protein of Escherichia coli exhibit the particularity of recognizing all the branched chain amino acids.

The four aminoacids have been studied by means of proton NMR in the presence of their binding protein. The relaxation times (T₂) of different protons of these amino acids in the presence of the protein suggest that in the complex two types of bonds are formed implicating each :

• —

  The amino acid group ;

• —

  The hydrocarbon chain acounting for the specificity of the reaction.

Among all the aminoacids, leucine seems to be the most perturbed when bound to the protein.