A NMR study of human β₂ microglobulin

¹ Laboratoire de Physique Pharmaceutique Faculté de Pharmacie 27, Bd Jean Moulin, 13385 Marseille Cedex 5.
² Laboratoire d'immunologie Unité INSERM 80, Hôpital Edouard Herriot, 69374 Lyon Cedex 2.

Abstract

Some physical properties of Human β₂ microglobulin have been studied by 250 MHz NMR, i.e. proton mobility, the percent of bound water and heat denaturation. Spectrum changes versus temperature reveal that denaturation took place in only one step and was complete when temperature exceeded 64° C. It seemed this denaturation was reversible.

Furthermore, a process by apodization and spin echo sequences were used to assign the narrowest signals to amino acid residues located at the end of the polypeptide chain.

Résumé

Les auteurs étudient par RMN à 250 MHz quelques unes des propriétés physiques de la β₂ microglobuline, c'est-à-dire la mobilité de la protéine, le pourcentage d'eau liée et la dénaturation thermique.

La modification des spectres en fonction de la température montre que la dénaturation se produit en une seule étape et qu’elle est complète au-dessus de 64°C. Cette dénaturation est réversible en première approximation.

De plus, les auteurs utilisent l'augmentation de la résolution par apodization ainsi que la méthode d'écho de spin afin d'attribuer les pics les plus fins aux acides aminés en bout de chaîne.