Activité estérasique de la trypsine aux pH alcalins

Laboratoire de Biologie Physico Chimique, Faculté des Sciences de l’Université de Paris, Orsay (S.-et-0.).], France.

Résumé

L’activité estérasique de la trypsine a été étudiée aux pH alcalins entre pH 9 et pH 12. Dans l’hydrolyse trypsique de l’ester méthylique de la N-p-toluènesulfonyl-L-arginine (TSAME) et de l’ester méthylique de la N-acétyl-L-Phenylalanine (NAcPheME) un groupement de pK apparent 10 à 25°C est impliqué dans l’activité enzymatique. Dans l’hydrolyse trypsique de l’ester méthylique de la N benzoyl-L-arginine (BAME) et de l’ester éthylique de la N benzoyl-L-arginine (BAEE), un groupement de pK apparent 12 est indispensable à l’enzyme. On peut penser qu’il s’agit du même groupement si seule l’étape d’acylation est affectée par son ionisation. L’identité et le rôle possible de ce ou ces groupements sont discutés.