Ab-initio SCF calculations on conformational space of peptides models

¹ Laboratoire de Chimie Théorique, UA 510 CNRS, Université de Nancy-I, BP 239, F -54506 Vandœuvre-lès-Nancy, Cedex, France ;
² Department of Chemistry, University of Toronto, Toronto, Ontario, Canada M5S 1A1, Canada.

Abstract

N-formyl-lycine-amide, N-formyl- D and L- alanine-amide and N-formyl-L- valine-amide were subjected to ab-initio SCF conformational study.

The topology of their Potential Energy Hyper-Surface revealed to be somewhat, different from the ideal surfaces predicted by multidimensional conformational analysis, and the introduction of a side-chain as another variable to the system showed its influence.

In certain cases the relative stabilization of the minima was found to be reversed, and some of the minima disappeared from the potential surfaces, as a consequence of strong interaction between the amino-acid backbone and the side-chain.

It appeared that the effects associated with those attractive and repulsive interactions could be properly described at the ab-initio SCF level of theory.

Résumé

Une étude conformationnelle de type SCF ab-initio a été entreprise sur les composés suivants : N-formyl-glycine-amide, N-formyl- D and L- alanine-amide et N-formyl- L- valine- amide.

La topologie des Hyper-Surfaces d’Energie Potentielle de ces composés s’est montrée assez différente de celle des surfaces idéales prévues partir de l’analyse conformationnelle multidimensionnelle. L’influence de l’introduction d’une chaine latérale comme variable supplémentaire du système est mise en évidence.

Dans certains cas la stabilisation relative des minima a été renversée, et un minimum a disparu de la surface d’énergie potentielle, par suite des fortes interactions entre la chaîne principale de l’aminoacide et la chaîne latérale.

Les effets associés à ces interactions de type attractif et répulsif ont été convenablement décrits au niveau ab-initio SCF de la théorie.