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J. Chim. Phys.
Volume 89, 1992
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| Page(s) | 227 - 236 | |
| DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1992890227 | |
| Published online | 29 May 2017 | |
Study of collagen using liquid and solid 13C NMR
1 SRV, INRA-Theix, 63122 St-Genès-Champanelle, France ;
2 Laboratoire d’Électronique, Université Blaise-Pascal, 63170 Aubière, France.
This work describes the applications of high resolution 13C liquid and solid Nuclear Magnetic Resonance (NMR) to the study of collagen with various degrees of cross-linking. The 13C solid NMR spectra, after treatement by the Maximum Entropy Method, and the relaxation times T1 measurements allow us to emphasize cross-links differences between theses native, dry and insoluble fibrillar proteins.
Résumé
La Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) haute résolution solide et liquide 13C a été utilisée pour étudier des collagènes ayant différents états de réticulation. Les spectres 13C en RMN du solide, après traitement par la Méthode d’Entropie Maximum, d’autre part la mesure des temps de relaxation T1 permettent de montrer des différences de réticulation sur la protéine fibrillaire native, en l’état.
© Elsevier, Paris, 1992