Issue |
J. Chim. Phys.
Volume 92, 1995
|
|
---|---|---|
Page(s) | 1751 - 1760 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1995921751 | |
Published online | 29 May 2017 |
Solid-state NMR study of protein structure. Methods based on the measurement of internuclear distances
Département de Chimie, Centre de recherche en sciences et ingénierie des macromolécules, université Laval, Québec G1K 7P4, Canada.
Several high-resolutlon solid-state NMR methods have been developed in the last ten years to measure weak homonuclear or heteronuclear dipolar couplings in solid samples. These methods use the magic angle spinning technique and include the rotational resonance and the rf-driven recoupling (RFDR) techniques for the measurement of homonuclear distances and techniques such as REDOR and TEDOR for the measurement of heteronuclear distances. These techniques have been applied to a variety of systems including small peptides, membrane proteins and enzyme-substrate-inhibitor complexes.
Résumé
Plusieurs techniques en spectroscopie RMN des solides à haute résolution ont été développées durant les dix dernières années pour mesurer de faibles couplages dipolaires homonucléaires et hétéronucléaires dans des échantillons solides. Ces méthodes utilisent la technique de rotation à l’angle magique et incluent notamment la résonance rotationnelle et le recouplage par Impulsions de radiofréquence pour la mesure de distances homonucléaires et le REDOR et le TEDOR pour la mesure de distances hétéronucléaires. Ces techniques ont été appliquées à l’étude d’une variété de systèmes Incluant des petits peptides, des protéines membranaires et des complexes enzyme-inhibiteur-substrat.
Key words: Solid-state NMR / dipolar coupling / distance / protein
© Elsevier, Paris, 1995