Issue |
J. Chim. Phys.
Volume 93, 1996
|
|
---|---|---|
Page(s) | 977 - 986 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1996930977 | |
Published online | 29 May 2017 |
Aspects of scaling behaviour in the kinetics of particle gel formation
Hannah Research Institute, Ayr, KA6 5HL, Scotland, UK.
Casein micelles, the colloidal particles of skim milk, are electrosterically stabilized by the member of the casein protein family designated as κ-casein, which is located preferentially on the micellar surface. In the first stage of cheesemaking, chymosin, the active enzyme of calf rennet, cleaves the κ-casein molecule at a specific bond, eventually destabilizing the micellar system and ultimately producing a curd, a particle gel network where the micelles retain their integrity. No obvious change in the fluidity of the milk is apparent for some time after the addition of enzyme during which period a considerable fraction (around 80%) of the κ-casein is proteolyzed. At the end of this lag period, generally termed a coagulation time, a rapid aggregation occurs and gelation follows in a quiescent sample.
It is demonstrated in this paper that the gelation profiles in these reactions show scaling behaviour and can be described by an analytical function involving only two independent parameters. One of these, the gel strength at infinite time, can be regarded as embodying the static attributes of the gelation process; the other, the gelation or coagulation time, controls the dynamics of gel-firming when the static elements are invariant between experimental situations. A simple mechanical model which predicts an inverse cubic dependence of the gel strength on particle size is then introduced, with supporting experimental verification.
Résumé
Les micelles de caséine, particules colloïdales constituant le lait écrémé, sont stabilisées électrosteriquement par les κ-caséines, protéines faisant partie de la familles des caséines, qui sont situées préférentiellement à la surface des micelles. Dans la première phase de la fabrication du fromage, la chymosine, enzyme active de la presure du veau, clive la molécule de κ-caséine à un site spécifique, ce qui a pour effet de déstabiliser le système micellaire et de produire le caillé, qui est gel formé de particules où les micelles conservent leur entité. Il n’y a pas de changement détectable de fluidité du lait pendant un certain laps de temps après ajout de l’enzyme, pendant lequel une fraction importante (environ 80%) des κ-caséines est protéolysé. À la fin de cette période de latence, appelée généralement temps de coagulation, une agrégation importante se produit et il s’en suit une gélification de l'échantillon au repos.
Dans cet article, on montre que les réactions de gélification suivent des lois d’échelles qui peuvent être décrites par une fonction analytique à l’aide de seulement deux paramètres indépendants. L’un d’eux, la rigidité du gel à temps infini peut être considéré comme fonction seulement des caractéristiques statiques du processus de gélification; l’autre, le temps de gélification ou coagulation, contrôle la dynamique du raffermissement du gel, pour des paramètres statiques invariants, correspondant à différentes conditions expérimentales. Un modèle mécanique simple, qui prédit une variation du module de rigidité des gels comme l’inverse du cube de la taille des particules, est présenté et validé expérimentalement.
Key words: Colloidal particle gels / gel strength / particle size / rennet gels
© Elsevier, Paris, 1996