Backbone dynamics study of C12A-p8^MTCP1 using the linear correlation approach at two magnetic field strengths. Effect of protein aggregation.

¹ Centre de Biochimie Structurale, UMR 9955 du CNRS, INSERM-U414, Université de Montpellier I, Faculté de Pharmacie, 15 avenue Charles Flahault, 34060 Montpellier Cedex 1, France
² ESBS, Université Louis Pasteur, UPR 9003 du CNRS, boulevard S. Brant, 67400 Illkirch-Graffenstaden, France

Abstract

We discussed here the effect of the presence of non-specific oligomerization states on the backbone dynamics of C12A-p8^MTCP1. Dynamic parameters were obtained from the analysis of ¹⁵N spin relaxation measurements (T₁, T₂ and ¹⁵N{H}NOEs) at two magnetic field strengths and on two different protein samples (4 mM and 400 μM) using the linear correlation assumption between J(0) and J(ω). At high concentration, the presence of aggregation states leads to a significantly higher value for the overall tumbling as compared to the dilute sample, whereas the features of the internal motion are essentially preserved.

Résumé

Nous avons analysé les effets de l'association non spécifique en solution concentrée de la protéine C12A-p8^MTCP1 sur la dynamique interne de son squelette peptidique. Les informations dynamiques ont été extraites de l'analyse des paramètres de relaxation hétéronucléaire ¹⁵N(T₁, T₂ et ¹⁵N{H}NOEs) obtenus à deux champs magnétiques et sur deux échantillons (4 mM et 400 μM) par la méthode dite des corrélations linéaires entre J(0) and J(ω). A haute concentration, la présence d'agrégation entraîne une augmentation significative du temps de réorientation global, par rapport à l'échantillon dilué, mais affecte peu la dynamique interne de la protéine.