Étude de la polydispersité des gélatines au moyen des tamis moléculaires

Société Rousselot Kühlmann, 50, rue Boileau, Paris, 16 e, France.

Résumé

Le tamisage moléculaire des gélatines montre que ces protéines en solution présentent des structures moins resserrées que celles des protéines globulaires.

Les gels d’agarose de porosité élevée permettent de tracer les courbes différentielles de distribution des tailles moléculaires des gélatines et donc de comparer leurs polydispersités et leurs tailles moléculaires moyennes.

Ces courbes ont été étudiées en fonction des principales variables de la fabrication des gélatines. On note une corrélation entre la taille moléculaire moyenne et la viscosité mesurée selon la méthode standard.

On a comparé les courbes de distribution des gélatines à celles des protéines globulaires.

Abstract

Gel chromatography shows that the structure of gelatin is not so compact as the globular protein structures. Agarose gels with a high porosity proved suitable to establish differential molecular size distribution curve of gelatins.

These curves enable us to compare polydispersity and average gelatin molecular size.

Distribution curves were examined taking into account the main variations in gelatin manufacturing. A correlation is to be noticed between average molecular size and standard viscosity of gelatins.

Gelatin distribution curves are compared to globular protein ones.