Complexes métalliques de fragments peptidiques à résidus aspartyl et tyrosyl

Laboratoire de Chimie de Coordination, Centre de St-Jérôme, Université de Provence, 13397 Marseille, Cedex 13, France.

Résumé

Les constantes de stabilité des complexes formés entre l'acétyltyrosylvalylaspartylalanine (Ac-YVDA-OH) et divers cations métalliques ont été déterminés par mesures potentiométriques. Les spectres RMN des protons ont permis d'apporter des informations sur la conformation des espèces prépondérantes en solution. Les déplacements induits par les deux cations de terres rares Dy³⁺ et Pr³⁺ sont fortement dépendant du pH. En milieu acide les protons du résidu alanine C terminal sont les seuls a être affectés. En milieu proche du pH physiologique, les résonances relatives au résidu aspartyl subissent d'importantes variations. Ces résultats montrent une interaction spécifique entre le tétrapeptide synthétique et les deux cations de lanthanides, alternativement au niveau des deux groupements carboxylates.

Abstract

Formation constant of complexes between acetyltyrosylvalylaspartylalanine (Ac-YVDA-OH) and various transition metal cations have been determined by potentiometric titrations. The ¹H nmr spectra have been recorded in order to support the potentiometric results and to obtain information concerning the conformation of the detected species. The praseodimium and dysprosium induced shifts of most resonances are observed to be strongly dependent on pH. These observations are shown to be consistent with stepwise binding of Pr³⁺ or Dy³⁺ cations to the carboxylate of Ala C terminus in acidic medium, and mainly to the carboxylate of aspartyl residue in neutral pH.