Etude des complexes de zinc et de praseodyme avec l’aspartylalanylhistidine amide par potentiometrie et resonance magnetique nucléaire

¹ Laboratoire de Chimie de Coordination, Université de Provence, Centre de St-Jérome, 13397 Marseille cedex 4, France.
² Laboratoire de Biochimie, Université d’Aix-Marseille II, Faculté de Médecine, Secteur Nord, 13326 Marseille cedex 3, France.

Résumé

Les complexes du tripeptide Aspartylalanylhistidine amide, fragment N terminal de l’albumine de serum, ont été étudiés en présence de Zn (II) et Pr (III) par titrages potentiométriques et mesures des déplacement chimiques des protons. Les constantes de stabilité ont été établies en milieu acide et neutre : log β₁₂₁ = 0,60, log /β₁₁₁ = 2,30 pour Pr(lll), et log β₁₂₁ = 1,86, log (β₁₁₁ = 5,28 et log (β₂₁₁ = 9,1 pour Zn (II). Les variations de déplacement chimique des protons permettent de proposer quelques considérations structurales notamment l’existence de formes chélates DAH-NH₂-Zn (II) à pH = 6,40.

Abstract

Tripeptide Aspartylalanylhistidine amide, N terminal fragment of serum albumin, have been studied by potentiometric titrations and ¹H chemical shifts. Stability constants for acidic and neutral medium have been established : log (β₁₂₁ = 0.60, log /β₁₁₁ = 2.30 for Pr (III), and log /β₁₂₁ = 1.86, log (β₁₁₁) = 5.28, log /β₂₁₁ = 9.1 for Zn (II). Structural comments, in particular DAH-NH₂-Zn chelate forms, are proposed at pH = 6.40.