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J. Chim. Phys.
Volume 65, 1968
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Page(s) | 190 - 195 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1968650190 | |
Published online | 28 May 2017 |
Fragments hélicoïdaux de l’ARN dans l’état solide et en solution
Medical Research Council Biophysics Research Unit, King’s College Dept, of Biophysics, 26-29 Drury Lane, London W.C. 2, G.-B..
On fait un parallèle entre les structures secondaire ou tertiaire des protéines et de l’ARN. Des techniques physiques différentes conduisent à prévoir des longueurs similaires pour les bâtonnets hélicoïdaux que contiendrait, croit-on, l’ARN ribosomal. Nous croyons pouvoir séparer sélectivement ces bâtonnets les uns des autres par dégradation partielle de l’ARN. Certains échantillons de fragments précipitables peuvent être cristallisés, et la diffraction des rayons X suggère que les régions hélicoïdales ne contiennent que des paires de bases complémentaires. Des résultats préliminaires sur la dégradation partielle du sARN sont discutés. En conclusion on considère le rôle possible des régions hélicoïdales dans la structure tertiaire de l’ARN, et la relation entre la structure de l’ARN ribosomal et celle du ribosome.
Abstract
A parallel is drawn between the secondary and tertiary structures of proteins and those of RNA. Various physical technniques lead to similar estimates of the length of helical rod-like regions which are believed to exist in ribosomal RNA. We believe that we can selectively separate these regions from each other by partially degrading the RNA. Certain preparations of precipitable fragments are crystallisable, and X-ray diffraction suggests that the helical regions contain only complementary pairs of bases. Preliminary results on the partial degradation of sRNA are discussed. In conclusion the possible role of helical regions in the tertiary structure of RNA is discussed, together with the relation of ribosomal RNA structure to that of the ribosome.
© Paris : Société de Chimie Physique, 1968