Structure et changement de conformation des protéines globulaires par dispersion rotatoire

Laboratoire de Biologie Physico-Chimique, Faculté des Sciences, 91-Orsay, France.

Résumé

Les propriétés rotatoires de trois protéines globulaires, la trypsine, la (β-lactoglobuline et la glutamate déshydrogénase ont été étudiées.

Les résultats obtenus mettent en évidence que l’hélice α et la pelote statistique des modèles polypeptidiques synthétiques ne représentent qu’une faible proportion de la structure spatiale de ces protéines. Il semble, d’après les valeurs du terme α₀ de l’équation de Moffitt et les variations de ces valeurs en fonction de différents paramètres (poids moléculaire, pH, température...) que ces protéines soient constituées, à l’état natif, de structure β et également d’une structure apériodique, compacte, repliée sur elle-même et ayant peu d’interactions avec le solvant.

Abstract

The rotatory properties of three globular proteins, trypsin, β-lactoglobulin and glutamate dehydrogenase have been studied.

The results obtained show that the α-helix and the random coil present in synthetic polypeptides only constitute a small part of the spatial structure of these proteins. Considering Moffitt’s α₀ values and the dependence of these values on various parameters (molecular weight, pH, temperature...), it seems that these proteins, in the native state, are made partly of β structure and partly of a structure which must be aperiodic, but compact, folded on itself and having few interactions with the solvent.