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J. Chim. Phys.
Volume 65, 1968
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Page(s) | 31 - 35 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1968650031 | |
Published online | 28 May 2017 |
La conformation des polypeptides en présence de solvant ; étude par diffraction de rayons X(*)
Centre de Génétique Moléculaire du CNRS, 91-Gif-sur-Yvette, France.
La conformation prédominante poly-α-aminoacides en présence de solvant est celle de l’hélice α. On observe aussi parfois la conformation β — plus stable en général pour les bas poids moléculaires — ou dans des conditions particulières la conformation dite ω. Ces conformations avaient déjà été observées par d’autres auteurs pour des polypeptides à l’état sec, mais sauf dans le cas de l’hélice α, elles étaient supposées correspondre à des polymères particuliers. Aucune autre conformation n’a pas été observée pour les systèmes étudiés.
Les résultats obtenus montrent que pour un polypeptide donné, on peut passer d’une des conformation à une autre, soit par des changements de la concentration, soit par des changements de solvant. En outre, dans les systèmes polypeptide- solvant il est courant de trouver des associations d’hélices α uniquement observées jusqu’à maintenant dans les cas de protéines fibreuses. Néanmoins il convient de remarquer que pour les systèmes homopoly-α-aminoacides-solvant non dénaturant, les cas où se produisent des changements conformationnels sont rares et que l’hélice α est stable pour des concentrations très variables.
Abstract
The study of polypeptide-solvent systems by X-ray scattering techniques permits to show the existence of several phases for those systems.
The analysis of the diffuse small-angle scattering produced by the isotropic phases (encountered at low polypeptide concentration) provides some information about the conformation of polypeptide chain in that phase. The analysis of the Debye-Scherrer diagrams of the crystalline and liquid crystalline phases leads to the determination of the structure of the phase and in general of the conformation of the polypeptide.
Several systems of homopoly-α-aminoacids, without branched group or heteroatm on the β carbon atom, and non denaturing solvent have been studied. The results show that the predominant conformation is the α helix (even in the case of complex hexagonal phase in which several polypeptide molecules are associated into bundles). In some cases the β form is observed and under particular condition ω form is stabilized. (No other conformation has been found).
Though these conformations had already been observed
© Paris : Société de Chimie Physique, 1968