Étude de la conformation de molécules dideptidiques dérivées d’amino-acides trifonctionnels.

I. — Dérivés de l'homosérine

Laboratoire de Chimie physique macromoléculaire CNRS ERA n° 23 ENSIC 1, rue Grandville, 54-Nancy, France.

Résumé

En opérant avec des solutions très diluées dans le tétra-chlorure de carbone, nous avons examiné les spectres d’absorption infrarouge de composés dipeptidiques dérivés de la sérine et de formule générale

R¹— C¹O¹— Ν¹Ή¹— C^αH^α— (C^βH₂— C^γH₂ — O^δ H^δ) — C²O²— N²H² — R²

L'examen des bandes ν_N-H et ν_O-H situées dans le domaine de fréquences compris entre 3 200 et 3 650 cm^-1 permet de caractériser, entre autres, deux liaisons hydrogène H¹ ... O^δ et H^δ . . . O² où la fonction hydroxyle O^δ — H^δ qui est portée par le substituant latéral joue simultanément le rôle d’accepteur et de donneur de proton. Ces interactions stabilisent une conformation qui est assez proche de la structure β (Φ # 60°, Ψ # 300°).

Abstract

Some experimental data are given on the IR spectra (3 200-3 650 cm-1) of dilute CCl₄ solutions of dipeptides deriving from homoserine

R¹— C¹O¹— Ν¹Ή¹— C^αH^α— (C^βH₂— C^γH₂ — O^δ H^δ) — C²O²— N²H² — R²

By studying the v_N-H„ and the v_o-H vibrations, two different hydrogen bonds are characterized in these dipeptides, in which the side hydroxyl function is simultaneously a proton acceptor and a proton donnor site. The interactions result in a conformation similar to the β structure (Φ # 60°, Ψ # 300°), stabilized by both (H¹ . . . O^δ) and (H^δ . . . O²) hydrogen bonds.