Synthèse de Fourier tridimensionnelle de la préalbumine du plasma humain à une résolution de 2,5 Å

¹ Laboratoire de Cristallographie, CNRS, 1, place Aristide-Briand, 92190 Bellevue, France.
² Laboratory of Molecular Biophysics, South Parks Road, Oxford, USA.

Résumé

La préalbumine du plasma humain, protéine globulaire d'une masse moléculaire de 55 000 daltons, assure le transport de la thyroxine et de la vitamine A dans le sang.

Sa carte de densité électronique calculée à une résolution de 2,5 Å a été obtenue à partir de trois dérivés à atomes lourds.

La molécule est un tétramère de symétrie 222.

Chaque monomère est constitué par une chaîne polypeptidique repliée en huit segments, antiparallèles à l’exception d’une paire, répartis en deux feuilles plissées superposées, de quatre segments chacune.

Dans l’une des sept boucles qui relient les segments entre eux on observe une courte portion d’hélice α

Deux monomères, assemblés par accolement antiparallèle de leurs bords équivalents, réalisent un dimère comprenant deux feuilles plissées superposées de huit segments chacune.

Les dimères entrent en contact, par rapprochement face à face de l’une de leurs feuilles plissées, en quatre points symétriques encadrant une cavité que la molécule de thyroxine pourrait occuper.

Abstract

Human plasmatic prealbumin is a globular protein, of a 55 000 dalton molecular weight, which carries thyroxin and vitamin A in the blood.

Its Fourier map, at a 2,5 Å resolution, has been obtained using three isomorphous heavy atom derivatives.

The molecule is a tetramer of 222 symmetry.

Each monomer is composed of a polypeptide chain folded in eight strands, of antiparallel orientation except for one pair, which are distributed in two superimposed pleated sheets of four strands each.

In one of the seven loops connecting the strands there is a short portion of α-helix.

Two monomers, stuck together by their homologous edges oriented in antiparallel directions, make a dimer containing to superimposed eight strand pleated sheets.

The dimers, opposed face to face by one of their pleated sheets, come into contact at four symmetrical points, thus forming a slot large enough to contain a thyroxin molecule.