Estimated secondary structure of human plasma prealbumin from its aminoacid sequence : a refinement using circular dichroism data

Laboratoire de Cristallographie, C.N.R.S., 1, place Aristide-Briand, 92190 Bellevue, France.

Abstract

From circular dichroïsm data giving a helix and ß sheet contents of prealbumin molecule, the Pα and Pß parameters, used in the secondary structure predictive method of Chou and Fasman. have been modified in order to obtain predicted contents in agreement with experimental ones. The number of correctly predicted aminoacid conformations in the molecule increased from 36 % to 50 %.

Résumé

A partir des résultats du dichroïsme circulaire donnant le contenu en hélice α et feuille ß de la molécule de préalbumine, on a modifié les paramètres Pα et Pß. utilisés dans les prédictions de structure secondaire selon la méthode de Chou et Fasman. de manière à obtenir des proportions prédites en accord avec les proportions expérimentales. Le nombre d'acides aminés de conformation correctement prédite dans la molécule est passé de 36 % à 50 %.