Comparison of X-ray data to estimated secondary structures from amino acid sequence and circular dichroism of human prealbumin

¹ Laboratoire de Biochimie Physique, INRA, Université de Paris-Sud, Centre d’Orsay, 91405 Orsay, France.
² Laboratoire de Cristallographie, CNRS, 1, place Aristide-Briand, 92190 Bellevue, France.
³ Laboratory of Molecular Biophysics, South Parks road, Oxford, France.

Abstract

Comparison is made between X-ray data and estimated secondary structures from amino acid sequence in using adapted predictive rules of Chou and Fasman (3, 4) and from circular dichroïsm.

X-ray data revealed 6 % α helix, 45 % β sheet, 15 % β turns and 34 % aperiodic structure.

The predictive scheine yielded 30 % α helix, 21 % β sheet, 28 % β turns and 21 % aperiodic structure. Only β sheet prediction was given with a confidence limit of 99 %.

Circular dichroïsm from data of three laboratoires would yield 1 ± 10 % α helix, 43 ± 20 % β sheet and a very variable aperiodic structure content depending on the standards and methods of fitting used.

Résumé

Une comparaison est faite entre la structure de la préalbumine obtenue par diffraction des rayons X et, d’une part les résultats des prédictions de structures secondaires établies à partir de la séquence des acides aminés, par application d’une version adaptée des [règles de Chou et Fasman (3, 4), d’autre part les résultats donnés par les spectres de dichroïsme circulaire.

Les données des rayons X ont révélé 6 % d’hélice α, 45 % de feuille plissée, 15 % de tournant β et 34 % de structure apériodique.

Les règles de prédiction donnent 30 % d’hélice α, 21 % de feuille plissée, 28 % de tournant β et 21 % de structure apériodique. Seules les prédictions de feuille plissée atteignent une limite de confiance de 99 %.

Le dichroïsme circulaire, à partir des résultats de trois groupes d’expérimentateurs, donne 4 + 10 % d’hélice α, 43 ± 20 % de feuille plissée et un contenu très variable de Structure apériodique selon les standards et les méthodes d’ajustement utilisés.