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J. Chim. Phys.
Volume 76, 1979
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Page(s) | 813 - 815 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1979760813 | |
Published online | 29 May 2017 |
X-ray analysis of protein dynamics
Laboratory of Molecular Biophysics, Zoology Department, South Parks Road, Oxford OX1 3PS, England.
The structure of human lysozyme has been refined at 1.5 Å resolutions in terms of 1026 protein atoms and 130 water molecules. The current R-factor is 0.187 for the 19000 observed reflections. Although analysis of the structure of the enzyme yields important results, analysis of the vibration data seems even more important. A detailed comparison with the results obtained from and independent refinement of hen lysozyme at 2 Å resolution shows that both molecules have a very similar pattern of atomic displacements which clearly reflects the molecular structure of the protein. The region of high motion includes part of the active site and those residues that undergo conformational changes on substrate binding. These results suggest that analysis of protein dynamics is possible with X-ray diffraction studies.
Résumé
La structure du lysozyme humain a été affinée avec les données de diffraction des rayons X à 1,5 Å de résolution, sur la base de 1026 atomes (protéine) et de 130 molécules d'eau. Le facteur d’accord actuel, R, est égal à 0,187 pour les 19000 réflexions observées. L'analyse détaillée des paramètres d'agitation thermique des différents atomes a été effectuée en relation avec les résultats obtenus indépendamment pour le lysozyme du blanc d'œuf de poule, à 2 Å de résolution. On montre que la distribution des déplacements atomiques dans les deux molécules est très voisine et qu'elle est corrélée très clairement à la structure moléculaire de la protéine. De plus, les zones de la molécule où ces mouvements sont les plus importants concernent d'une part le centre actif, d'autre part les chaines latérales soumises à des changements de conformation lors de la fixation des substrats. Ces résultats suggèrent que les études par diffraction des rayons X peuvent conduire à l'analyse des mouvements intramoléculaires dans les protéines.
© Paris : Société de Chimie Physique, 1979