Structure tridimensionnelle de l'α-amylase pancréatique de porc (Résolution 5 Å)

¹ CENG, DRF, 38042 Grenoble Cedex.
² CRMC2, C.N.R.S., Centre Scientifique de St Jérôme, 13397 Marseille Cedex 4.

Résumé

L'étude de la structure tridimensionnelle de l'α-amylase pancréatique de porc (P.M. = 53.000) a été déterminée par diffraction X à la résolution de 5 Å. Trois dérivés isomorphes ont été utilisés pour le calcul des phases. L'interprétation de la carte de densité électronique a conduit à la construction d'un modèle moléculaire. L’étude par Fourier-différences d'un analogue de substrat fixé à l’amylase révèle 2 sites de fixation dont l’un est situé dans la large crevasse de la molécule.

Abstract

The three-dimensional structure of porcine pancreatic α-amylase (M_r = 53.000) has been determined by X-ray diffraction analysis to a resolution of 5 Å. Three heavy atom derivatives were used in the phase calculations. The resulting electron density map allowed an easy and unambiguous tracing of the molecular boundaries and the building of a molecular model. The binding of a substrate-analogue has been studied by Fourier-differences, which revealed two binding sites, one being situated inside the deep groove of the molecule.