Calculations of the mean-squared optical anisotropies of random-coil polypeptides

¹ Departamento de Química Física, Facultad de Ciencias, Universidad de Extremadura Badajoz, Spain.
² Departamento de Química Física, Facultad de Ciencias, Universidad de Alcalá de Henares, Alcalá de Henares (Madrid), Spain.

Abstract

Theoretical values of the mean-squared optical anisotropies (γ²), of random-coil polypeptides of the twenty natural α-amino- acids are calculated according to the Valence Optical Scheme by the use of the Rotational Isomeric State model. The contribution of each repeat unit to the anisotropic part of the polarizability tensor of the chain [math] was computed by addition of previously optimized bond polarizabilities. Values of (γ²)₁ for single peptide units (identified for this calculation with molecules of the formula CH₃-CO-NH-CH₂R, where R is the side chain of each aminoacid residue) range from 3.5 to 85.7 in units of 10^–6nm⁶. The results of (γ²)_x/x in the limit of x → ∞ for homopolypeptides are roughly proportional to (γ²)₁ of the peptide unit. Ten actual proteins and there enzymes are also studied, their values of (γ²)_x/x are almost identical and do not depend on the sequence of aminoacids.

Résumé

Les valeurs de la anisotropie optique moléculaire moyenne des polypeptides dans l’état de chaîne statistique des vingt acides-aminés naturels ont été calculés à l’aide de la théorie des isomères de rotation et selon le schéma de la valence optique. La contribution de chacun des groupements de répétition à la partie anisotrope du tenseur de polarisabilité de la chaîne a été évaluée par addition des polarisabilités des liaisons préalablement optimisées. La valeur (γ²)₁ de chaque unité peptidique (identifiés pour nos calculs, à une molécule de structure CH₃-CO-NH-CH₂R, où R est le groupement latéral de chaque acide-aminé) est compris entre 3,5 et 85,7 exprimée en 10^–6nm⁶. Les résultats obtenus, à la limite de x → ∞, pour les homopolypeptides sont sensiblement proportionnels à (γ²)₁ des groupements peptides contenus dans la molécule. Dix proteins et trois enzymes ont été aussi étudiées ; les valeurs de (γ²)_x /x trouvées sont presque identiques et ne dépendent pas de la séquence des acides-aminés.