Spectres Raman de prerésonance de la tyrosine et de la iodotyrosine aux PH 1 et 11,5

¹ Laboratoire de Spectrochimie Infrarouge et Raman, CNRS, 2 rue Henri Dunant, 94320 Thiais, France.
² Institut Curie, Laboratoire Curie, 11 rue Pierre et Marie Curie, 75231 Paris Cédex 05, France.

Résumé

Des mesures d’intensité de plusieurs modes de vibrations de la tyrosine et d’un dérivé iodé en solution aqueuse à pH 1 (tyrosine ψ OH) et PH 11,5 (tyrosine ψ O^–) ont été effectuées à différentes longueurs d’onde comprises entre 5145 Å et 2572 Å, Les profils de prérésonance expérimentaux ont été comparés aux profils calculés pour ces modes en utilisant ce formalisme d’Albrecht. Pour les deux composés l’exaltation d’intensité implique les transitions ultraviolettes ¹B_ab, et ₁L^a. Pour l’iodotyrosine, la transition ¹L_b, peut aussi intervenir. Les résultats expérimentaux montrent que l’ionisation du groupement phénolique engendre une très forte exaltation des modes ν8a et ν9a de ces composés. Dans le cas où des tyrosines seraient intégrées dans une protéine, des mesures d’intensité de ces modes de vibration Raman devraient permettre de déceler un résidu ionisé parmi de nombreux autres non ionisés.

Abstract

Intensity measurements of tyrosine and iodotyrosine Raman vibrational lines in acid and basic solutions (giving respectively tyrosine ψ OH and tyrosine ψ O^–) have been carried out at various wavelengths between 5145 Å and 2572 Å. Experimental resonance profiles have been compared to calculated ones using the Albrecht formalism. Intensities enhancement involve for both compounds far ultra violet ¹B_ab and 1 La electronic transitions. For the iododerivative even the ¹L_b transition may be concerned. Results show that phenolate formation for both products leads to a strong exaltation of ν8a and ν9a lines. Therefore intensity measurements of those modes, In the case where tyrosines are involved in proteins, could allow to detect one ionised residue among a set of not ionized others.