Fluctuations de structure de systèmes autoassemblés de protéines étude d'hémocyanines de limule et de microtubules au moyen des ultrasons

Laboratoire de Spectrometrie et d'imagerie Ultrasonores (anciennement Laboratoire d'Acoustique Moleculaire), Formation Associée au C.N.R.S., Universite Louis Pasteur, 4, rue Biaise Pascal, 67070 Strasbourg Cedex, France.

Résumé

Nous avons étudié à l'aide de la technique de relaxation ultrasonore les fluctuations de structure dans différents systèmes protéiques autoassemblés non-viraux. Les mesures d'absorption des ultrasons par l'hémocyanine de Limule dans son état natif et dans différents états de dissociation et de réassociation ainsi que par le microtubule, ont montré l'existence de fluctuations de volume spécifiques aux édifices de haut poids moléculaire ayant une fonction biologique. Par contre, les intermédiaires d'assemblage comme l'hexamère d'hémocyanine ne présentent pas ces fluctuations.

Ces résultats confirment la généralité d'un effet qui avait été mis en évidence auparavant dans les virus de plante à RNA (BMV, TBSV, EMV, VMT) ainsi que dans un irido-virus à DNA, le V3 de la grenouille.

Abstract

The structural fluctuations specific to non-viral self-assemblies of proteins have been investigated using an ultrasonic relaxation technique. Measurements of ultrasonic absorption from Limulus hemocyanin and from microtubules revealed volume fluctuations specific of high molecular weight biological significant assemblies. However, hemocyanin hexamere which is an intermediate subparticle in the assembly does not present such fluctuations.

These results confirm the generality of an effect previously shown in RNA plant viruses (BMV, TBSV, EMV, VMT) and in the DNA irido-virus, frog V3.