Réduction des groupes disulfure dans les peptides et protéines

¹ Unité 350 INSERM, Institut Curie, biologie, laboratoires 110-112, centre universitaire, 91405 Orsay Cedex, France
² laboratoire de chimie physique, URA 400 CNRS, université Paris-V, 45, rue des Saints-Pères, 75270 Paris Cedex 06 France,

Résumé

Il est connu que la réduction des ponts disulfure de petites molécules ou de protéines, par les radicaux libres [math] en présence d'ions formiate, est une réaction en chaîne fortement dépendante du pH. Alors que le mécanisme de cette réduction est bien connu pour les petites molécules, de nombreux points restent obscurs en ce qui concerne les peptides ou protéines. Dans cet article, nous tentons de dégager les traits spécifiques de cette réaction caractéristique des peptides ou protéines ainsi que le rôle de la structure et de l'environnement du groupe réactif.

Abstract

We have re-examined the mechanism of disulfide bond reduction in oxidized glutathione by [math] free radicals. The process appears to be a chain reaction whose initial yield depends on pH and on both peptide and formate ion concentrations, but remains independent on the radiation dose rate. Kinetic schemes drawn from studies on dithiothreitol are unable to account for the results obtained with glutathione and proteins, although the disulfide radical anion is the primary intermediate found with all compounds. The rate constant for its formation from [math] and glutathione is in the same range as those found using proteins, while decay pathways are somewhat different. Hypotheses are proposed to account for these differences.