Analysis of the backbone dynamics of capsicein using 15N NMR relaxation rate measurements

Laboratoire de Résonance Magnétique Nucléaire, ICSN-CNRS, BP 2, 91190 Gif-sur-Yvette, France.

Abstract

¹⁵N relaxation times T₁ and T_1p , and heteronuclear steady state nOes, were measured on capsicein, a 98 residue protein. The classical analysis of these data using directly the Lipari and Szabo formalism was shown to give incoherent results, probably due to the presence of a slow exchange along the whole protein. This global exchange broadening made the usual preliminary evaluation of the overall correlation time of capsicein using the Lipari and Szabo expression for the spectral densities impossible.

Résumé

Les temps de relaxation T₁ et T_1p, et les nOes héteronucléaires à l’état stationnaire des spins N¹⁵ ont été mesurés sur une protéine de 98 résidus, la capsicéine. L’analyse classique de ces données, qui utilise directement le formalisme de Lipari et Szabo, conduit à des résultats incohérents, vraisemblablement dus à la présence d’un échange lent le long de toute la protéine qui rend impossible l’évaluation préalable du temps de corrélation global de la capsicéine à partir de l’expression des densités spectrales données par Lipari et Szabo.