Étude de la conformation de molécules dideptidiques dérivées d’amino-acides trifonctionnels

I. — Dérivés de la sérine

Laboratoire de Chimie physique macromoléculaire CNRS ERA n° 23 ENSIC 1, rue Grandville, 54-Nancy, France.

Résumé

Nous avons examiné les spectres d’absorption infrarouge de composés dipeptidiques dérivés de la sérine et de formule générale

R¹—C¹O¹—Ν¹Ή¹—C^αH^α(C^βH²—O^γH^γ)—C²O²—N²H²—R².

.Les expériences ont été effectuées avec des solutions très diluées dans le tétrachlorure de carbone et nous avons plus particulièrement étudié le domaine de fréquences compris entre 3 200 et 3 650 cm^-1 qui contient les bandes v^N-H et v0_H. Plusieurs types de liaisons hydrogène intramoléculaires ont été reconnus. Ces contraintes favorisent deux conformations différentes désignées C5 et C7 équatoriale. La première, qui est associée aux angles rotationnels Φ # 20° et Ψ # 340° est telle qu’il s’exerce une attraction entre les sites N¹ — H¹ et O² = C² et elle est en outre stabilisée par une liaison hydrogène H^γ . . . O1. La seconde (Φ # 105°, Ψ # 230°) est une structure où coexistent les ponts hydrogène H² ... O¹ et H^γ ... O².

Abstract

Experimental data are given on the IR spectra (3 200- 3 650 cm-1) of dilute CCl4 solutions of dipeptides deriving from serine :

R¹—C¹O¹—Ν¹Ή¹—C^αH^α(C^βH²—O^γH^γ)—C²O²—N²H²—R²

By studying the v_N-H and v_O-H vibrations, two types of intramolecular hydrogen bonds are characterized in these dipeptides; one type takes place between the amide functions (N — H . . . O = C) and the second type between the side chain and an amide function (O — H . . . O = C). These hydrogen bonds result in two different conformations, labelled C5 and C7eq. The C5 conformation (Φ # 20°, Ψ # 340°) is stabilized by the (H¹ ...O²) and (H^γ ... O¹) hydrogen bonds; the C_7eq. conformation (Φ # 105°, Ψ # 230°) is stabilized by the (H² . . . O¹) and (H^γ . . . O²) hydrogen bonds.