Analyse des courbes de dispersion optique rotatoire des polypeptides et des protéines : Comparaison des méthodes

Laboratoire de Génétique physiologique 91-Gif-sur-Yvette, France.

Résumé

Nous analysons les hypothèses implicites dans toutes méthodes de détermination structurale des polypeptides et des protéines effectuée à partir des données de la dispersion optique rotatoire. Nous examinons l’influence que des déviations par rapport à ces hypothèses ont sur la détermination d’hélicité effectuée à partir des paramètres rotatoires: [R’]₅₈₉, [R’₂₃₃], [R’]₁₉₈, A₁₉₃, A₂₂₅, A₁₉₃–A₂₂₅, a₀, b₀. Dans ce but, nous établissons des relations entre ces paramètres rotatoires et les forces rotatoires des effets Cotton associés aux chromophores peptidiques de l’hélice α et de la pelote statistique. Nous en concluons que les paramètres rotatoires A₁₉₃ — A₂₂₅ et b₀ sont les moins sensibles aux altérations non structurales des forces rotatoires. Nous montrons enfin, qu’il est possible dans le cas des polypeptides et d’un certain nombre de protéines, soit de déterminer de manière quantitative le contenu hélicoïdal si l’hélice α est la seule structure organisée présente, soit de mettre en évidence la présence d’une structure organisée autre que l’hélice α.

Abstract

The assumptions involved in interpreting the optical rotatory dispersion of polypeptides and proteins in terms of structural content are considered. The extend which deviations to these assumptions have on the a helix content determination from a certain number of rotatory parameters ([R’]₅₈₉, [R’]₂₃₃, [R’]₁₉₈, A₁₉₃, A₂₂₅, A₁₉₃ —A₂₂₅, a₀, b₀) is considered. For this purpose, quantitative relations are established between these rotatory parameters and the rotational strengths of the Cotton effects associated with the peptide chromophores of the α helix and the random conformation. It is concluded that the rotatory parameters A₁₉₃ — A₁₉₃ and b₀ are the less affected by non conformational alterations of the rotational strengths. Finally, it is shown that for polypeptides and a certain number of proteins it is possible, either to gain quantitative information regarding the α helix content if other organized structures are absent, or to establish the existence of such organized structures.