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J. Chim. Phys.
Volume 75, 1978
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Page(s) | 973 - 977 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1978750973 | |
Published online | 29 May 2017 |
Étude par inhibition de fluorescence de la formation du complexe furosémide-sérum albumine humaine
Laboratoire de Physique Pharmaceutique, Faculté de Pharmacie, 27, Bd Jean-Moulin, 13385 Marseille Cedex 4., France.
L’étude in vitro de l’inhibition de fluorescence de la sérum albumine humaine lors de l’addition de furosémide met en évidence un seul site de fixation sur la protéine de constante d'association de l’ordre de 105 M-1. Une analyse mathématique montre qu’il n’y a pas en effet d’inhibition de fluorescence, lors de la fixation du médicament sur les trois autres sites de faible constante d’association mis en évidence dans un travail antérieur par dialyse. L’ajustement par itération de la constante d'associalion relative au site de forte affinité conduit à une valeur de 1,2 x 105 M-1. L’inhibition de fluorescence consécutive à la fixation sur ce site serait due à la formation d’un complexe protéine-médicament de rendement quantique de fluorescence nul.
Abstract
In vitro study of fluorescence quenching of human serum albumin upon furosemide addition reveals a single protein fixation site with a Ka on the order of 10-5 M-1. Mathematical analysis indicates that fluorescence quenching is not produced upon drug fixation to any of the three other weak binding sites evidenced in a previous dialysis study. Iterative techniques yield a Ka value of 1.2 x 105 M-1 for the strong binding site. Fluorescence quenching following binding to this site is due to the formation of a drug-protein complex having a fluorescence quantum yield of zero.
© Paris : Société de Chimie Physique, 1978