Étude cinétique des propriétés catalytiques de l’hémocyanine de scorpion

¹ Biochimie et Physiologie du Développement, CNRS URA 686, Département de Biologie, École Normale Supérieure, 46, rue d’Ulm, 75230 Paris Cedex 05, France.
² Laboratoire de Chimie physique, CNRS UA 400, Université Paris V, 45, rue des Saints-Pères, 75270 Paris Cedex 06, France.
³ Service de Biochimie, Département de Biologie, Centre d’Études Nucléaires, 91400 Saclay, France.
⁴ Laboratoire Lerai, Muséum National d’Histoire Naturelle, 57 rue Cuvier, 75005 Paris, France.

Résumé

Les hémocyanines, métalloprotéines à cuivre, ont pour fonction de transporter l’oxygène dissous dans l’hémolyniphe de nombreux Mollusques et Arthropodes. Elles présentent également des propriétés enzymatiques remarquables : peroxydasiques et catalasiques, bien qu’elles ne possèdent ni fer, ni noyau porphyrinique. L’aspect cinétique de la réaction catalasique est ici décrit pour la première fois. La constante de vitesse de la réaction globale de l’eau oxygénée avec l’hémocyanine a été déterminée; elle est égale à (2,25 ± 0,25).10⁴ mol^-1.l.s^-1. Par ailleurs, une élude quantitative par radiolyse pulsée a permis de mettre en évidence la catalyse de la dismutalion de l’anion superoxyde par l’hémocyanine à pH 9. La valeur de la constante de vitesse de cette réaction est égale à 3,5.10⁷ mol^-1.l.s^-1.

Abstract

Hemocyanins are copper proteins which function as oxygen carriers in the haemolymph of Molluscs and Arthropods, They possess enzymatic propertis: peroxidatic and catalatic activities, although they have neither iron nor porphyrin ring at the active site. The kinetics of the catalatic reaction is described for the first lime and the rate constant for the reaction is (2.25 ± 0.25) × 10⁴ mol^-1.l.s^-1. The reaction of superoxide union with hemocyanin has been studied using puise radiolysis al pH 9. The calalytic rate constant is 3.5 × 10⁷ mol^-1.l-1.s^-1.