Application de la RMN tridimensionnelle à l’étude des protéines : quelques développements récents

Laboratoire de Résonance Magnétique Nucléaire, Institut de Chimie des Substances Naturelles du CNRS, 91190 Gif-sur-Yvette, France.

Résumé

Le recours aux techniques de la RMN tridimensionnelle permet de simplifier considérablement la première étape de l’analyse de la structure tridimensionnelle des protéines par RMN : l’attribution du spectre. Augmentation de lisibilité par simplification des spectres et présence de deux types d’information dans un seul spectre sont les principaux atouts de cette technique. Le facteur limitant, le temps d’acquisition, peut être réduit par des approches comme l’échantillonnage exponentiel associé aux techniques de reconstruction inverse du spectre par entropie maximale.

Abstract

The 3D NMR approach allows to greatly simplify the first step of the 3D structure reconstruction of macromolecules, namely the spectral assignment. Increasing the lisibility through spectral simplification and coexistence of two transfers in one single experiment are the main advantages of this technique. Exponential sampling associated to Maximum Entropy reconstruction of the spectrum can be used to reduce the acquisition time of such experiments