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J. Chim. Phys.
Volume 89, 1992
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| Page(s) | 167 - 173 | |
| DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1992890167 | |
| Published online | 29 May 2017 | |
Étude par RMN-2D des interactions antigène-anticorps : reconnaissance des analogues décapeptidiques du fragment α67-76 du récepteur RACh par les anticorps anti-RACh
1 Laboratoire de Chimie-Physique Macromoléculaire, CNRS-URA 494, ENSIC-INPL, BP 451, 1, rue Grandvillle, 54001 Nancy Cedex, France ;
2 Laboratoire de Chimie Organique et Biochimie, Université d’Ioannina, 45110 Ioannina, Grèce ;
3 Institut Pasteur Hellénique, Ave Vassilissis Sofias, 11521 Athènes, Grèce.
Nous avons étudié par RMN-2D (COSY et NOESY) les propriétés conformationnelles de la séquence décapeptidique α67-76 (WNPADYGGIK) dans le récepteur RACh du poisson torpille et d’une série d’analogues, obtenus en substituant chaque résidu par une alanine, à l’état libre dans le DMSO et à l’état complexe (dans H2O) avec un anticorps monoclonal (mAb6) obtenu en immunisant des rats contre le récepteur RACh.
Abstract
To investigate the conformational role of the α67-76 decapeptide fragment of the Torpedo acetylcholine receptor (AChR), each residue of the WNPADYGGIK sequence was substituted step by step by alanine. The 2D-NMR conformational study of the peptide analogues in the free state was carried out in DMSO. The COSY and transferred NOESY were applied to study the interactions of a monoclonal antibody (mAb6) directed against the main immunogenic region (MIR) of the AChR and five decapeptide analogues from the MIR.
© Elsevier, Paris, 1992