¹H NMR study of complexe carbohydrates from a mycobacterial glycopeptidolipidic antigen

Centre de Recherche de Biochimie et Génétique Cellulaires du CNRS, 118, route de Narbonne, 31062 Toulouse Cedex, France.

Abstract

Recently, we isolated from the cell-wall of mycobacterium xenopi: a pathogenic nontuberculous mycobacteria, a new immunoreactive glycopeptidolipid, named GPL X-I, which structure drastically differs from the known ones (Scheme 1).

The goal of this report concerns the development of a new analytical strategy for the structural elucidation of the carbohydrate moiety of alkali-labile glycopeptidolipids. This approach, mainly based on 2D ¹H NMR homonuclear correlation spectroscopy and mass spectrometry analysis of the native and per-O-acetylated GPL X-I, allowed the complete attribution of the carbohydrate proton signal without any degradative chemical procedure.

Résumé

Nous avons récemment isolé de la paroie de Mycobacterium xenopi - Mycobacterie pathogène dite "non tuberculeuse" - un nouveau glycopeptidolipide antigénique de structure totalement différente de celles décrites jusqu’à ce jour (Schéma 1).

Du fait de la relative labilité de ce composé, nous avons été conduits à développer une nouvelle stratégie d’analyse structurale de ces antigènes mycobactériens principalement basée sur l’utilisation de la RMN du proton à deux dimensions. L’analyse des spectres de corrélation scalaires du glycopeptidolipide natif et peracétylé nous a permis de réaliser l’attribution complète des signaux des protons de la partie osidique.