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J. Chim. Phys.
Volume 89, 1992
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Page(s) | 191 - 198 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1992890191 | |
Published online | 29 May 2017 |
Active site model peptides of glutathione peroxidase : a 77Se NMR study
1 URA 351 CNRS, UST Lille Flandres-Artois, 59655 Villeneuve d’Ascq, France ;
2 Unité 16 INSERM, place de Verdun, 59045 Lille, France.
Nous avons synthétisé et enregistré les spectres RMN 1H et 77Se de peptides modèles du site actif de la glutathion peroxydase possédant un résidu sélénocystéine afin d’envisager l’utilisation de la RMN du sélénium-77 pour la détermination du mécanisme d’action de l’enzyme. Nous avons montré que l’oxydation de la forme réduite sélénol par un hydroperoxyde en présence de thiol conduit à un sélénénamide cyclique et à un diséléniure. Les formes acide sélénénique, acide séléninique, thioséléninate et séléninamide n’ont pas été détectées au cours de la réaction. La réduction du sélénénamide par un thiol conduit au sélénosulfure et au diséléniure. La forme sélénol n’a pas été observée dans ce cas.
Résumé
To test the feasibility of using 77Se NMR to distinguish between different proposed mechanisms of action of the selenoenzyme glutathion peroxidase, active site model peptides containing a selenocysteine residue have been synthesized and their 1H and 77Se NMR spectra recorded. It was found that oxidation of the reduced form selenol by hydroperoxide in the presence of thiol gives cyclic selenenamide and diselenide. Selenenic and seleninic acid, thioseleninate and seleninamide species have not be evidenced during this reaction. Reduction of the cyclic selenenamide by thiol yields selenenyl sulfide and diselenide. The selenol form has not been observed in this case.
© Elsevier, Paris, 1992