Étude par spectroscopie de fluorescence de l’effet du pH sur la complexation de la cinchonine par la β-lactoglobuline (β-LG)

¹ Département de chimie, faculté des sciences, université CA Diop de Dakar Sénégal.
² Institut de topologie et de dynamique des systèmes de l'Université Paris 7-Denis Diderot, CNRS URA 34, 1, rue Guy de la Brosse, 75005 Paris France.

Résumé

L’effet du pH sur la formation de complexes entre la β-LG et la cinchonine est étudiée par spectroscopie de fluorescence en solutions tampon aqueuses à des pH compris entre 5,85 et 8,2, auxquels la cinchonine se trouve essentiellement sous forme monocationique. Des interactions spécifiques sont observées, avec des constantes d’affinité ayant des valeurs très proches, comprises entre 17 × 10³ et 23 × 10³ M^-1, pour toute la zone de pH à l’exception de pH 8,2 à laquelle aucune complexation notable ne se produit. Cette absence de complexation pourrait être due à une évolution structurale réversible de la β-LG qui a lieu aux pH > 7,5.

Abstract

pH effect on complex formation between β-LG and cinchonine is studied by fluorescence spectroscopy in aqueous buffer solutions in the 5.85 - 8.2 pH range, where cinchonine is essentially a monocation. Specific interactions were observed with very close affinity constant values (between 17.10³ and 23 × 103 M-1), throughout the investigated pH, except pH 8.2 where no significant complexation was noted. The latter phenomenon may be due to a reversible structural evolution of the protein occurring at pH > 7.5.