Solvent, force field, temperature and quantum effects on the folding free energy surface of blocked alanine tripeptide

Department of Chemistry, Indiana University, Bloomington, IN 47405-4001, USA.

Abstract

Computer simulation studies of the small blocked tri-peptide, [math] NHMe, in aqueous solution and in the gas phase at T = 300K and T = 600K are performed. The temperature dependence of and quantum effects on the free energy surface for folding the peptide are determined by umbrella sampling techniques using the distance between the amide hydrogen of N-terminus blocking group and the esteric oxygen of C-terminus blocking group as the volumetric reaction coordinate.

Résumé

Une étude par simulation numérique du tri-peptide bloqué [math] NHMe, en solution aqueuse et en phase gazeuse a été réalisé à T = 300K et T = 600K. La dépendance en température de l'énergie libre de repliement du peptide ainsi que les effets provenant d'un traitement quantique ont été déterminé par la méthode dite “umbrella sampling''. La coordonnée de réaction volumétrique utilisée correspond à la distance entre l'atome d'hydrogrène lié au carbone du groupement amide bloquant et l'atome d'oxygène du groupement ester bloquant Ac.