Analyse conformationnelle du n-acétyl-L-phénylalalyl-L-phénylalanine méthylamide

Institut de Chimie des Substances Naturelles, Académie des Sciences de l’URSS, Moscou, Oul. Vavilova 32, URSS.

Résumé

Les paramètres géométriques et les énergies des conformations les plus stables de la molécule Ac-L-Phe-L-Phe-NHMe sut été calculés par une méthode semi-empirique.

Les différences d’énergie entre ces conformations dépendent essentiellement des interactions entre les chaînes principales et latérales des deux résidus.

La conformation correspondant au minimum d’énergie lobai est très voisine de celle trouvée par diffraction des rayons X pour un tripeptide protégé de la L-Phénylalanine.

Abstract

Geometrical parameters and energies of the most stable conformations of the molecule Ac-L-Phe-L-Phe-NHMe have been calculated using a semi-empirical method.

Energy differences between these conformations depend essentially on interactions between backbones and side chains of the two residues.

The conformation corresponding to the global energy minimum is very similar to that found by X-ray diffraction for a protected tripeptide of L-Phenylalanine.