Crystal structures of two retropeptides related to the Gly-Gly and Ala-Ala sequences

^* CNRS-UA-809, Université de Nancy I, BP 239, 54506 Vandœuvre-les-Nancy, France.
^** CNRS-UA-494, ENSIC-INPL, 1, rue Grandville, 54042 Nancy, France.

Abstract

We have solved the crystal structures of two retropeptides obtained by inversion of the N-terminal amide bond in the peptide Gly-Gly and L-Ala-L-Ala sequences protected on both ends by amide groups. This reversal does not significantly modify the dimensions of the amide groups. Both retropeptide molecules accomodate open conformations linked by intermolecular hydrogen bonds.

Résumé

On a résolu les structures cristallines de deux rétropeptides obtenus par inversion de la liaison amide N-terminale des séquences peptidiques Gly-Gly et L-Ala-L-Ala N et C- protégées par des liaisons amides. Cette inversion n'entraîne pas de modification notable des dimensions des groupements amides. Les molécules de rétropeptides adoptent des conformations ouvertes liées par des liaisons hydrogènes intermoléculaires.