II. Analyse hydrodynamique des dimensions des macromolécules hélicoïdales de poly-DL-phénylalanine et de poly-L-γ-glutamate de benzyle

Centre de Recherches sur les Macromolécules, 6, rue Boussingault, Strasbourg, France.

Résumé

Les macromolécules de poly-DL-phénylalanine ont une configuration hélicoïdale dans le chloroforme (¹). D’après les propriétés de leur viscosité intrinsèque [η] obtenue en ajoutant 0,5 % de formamide ou d’acide dichloracétique pour détruire les agrégats, elles doivent être assimilées à des chaînes à « longueur de persistance » décrites par KRATKY et POROD (²) plutôt qu’à des cylindres rigides. L’absence de données théoriques sur [η] de telles particules empêche toutefois d’exploiter quantitativement les résultats pour atteindre, en particulier, la valeur du facteur de proportionnalité h de la longueur des macromolécules au degré de polymérisation qui permettrait d’identifier leur configuration hélicoïdale en solution. On peut cependant déterminer cette valeur dans d’assez bonnes conditions en extrapolant à masse nulle les valeurs apparentes calculées en interprétant [η] en fonction du modèle cylindrique rigide. La valeur de h [math] 1,10 Å obtenue par ce procédé exclut l’hélice 3,6₁₃ ou hélice α de PAULING, COREY et BRANSON (³) et serait compatible avec l’élice 4,4₁₆ ou hélice π.

Nous avons trouvé finalement que la viscosité intrinsèque d’échantillons de poly-L-γ-glutamate de benzyle s’interprête de la même manière dans le diméthylformamide où ce polypeptide mieux connu est aussi en hélice. On obtient alors une valeur de h [math] 1,95 Å compatible avec l’hélice 3₁₀ qui est bien la structure identifiée par diffusion centrale des rayons X dans le même solvant par LUZZATI et coll. (⁴). Cette concordance paraît justifier nos hypothèses sur le comportement hydrodynamique des macomolécules polypeptidiques en hélice et la méthode proposée pour analyser [η] à défaut d’une théorie plus exacte.