Issue |
J. Chim. Phys.
Volume 85, 1988
|
|
---|---|---|
Page(s) | 309 - 314 | |
DOI | https://doi.org/10.1051/jcp/1988850309 | |
Published online | 29 May 2017 |
Un modèle de l'activité catalytique de métalloenzymes : le système hydroxyméthyl-2 benzimidazole-zn++
Laboratoire de Chimie-Physique Macromoléculaire, CNRS-UA 494, Ecole Nationale Supérieure des Industries Chimiques, 1, rue Grandville, 54042 Nancy Cedex, France.
On décrit les premiers résultats sur l'activité estérolytique de nouveaux modèles de métalloenzymes associant une fonction alcool à un cycle benzimidazole. L'étude cinétique de l’action de l'hydroxyméthyl-2 benzimidazole en présence d'ions Zn++ sur l'hydrolyse du picolinate de p-nitrophényle montre un effet catalytique important attribué à la formation préliminaire d’un complexe catalyseur-Zn++ et permet de proposer un mécanisme de type enzymatique.
Abstract
This paper describes our first results concerning the esterolytic activity of new metalloenzyme models in which an alcohol function is associated with a benzimidazole cycle. The kinetic study of the action, in the presence of Zn++ ions, of 2-(hydroxymethyl) benzimidazole on the hydrolysis of p.nitrophenyl picolinate reveals an important catalytic effect, due to the preliminary formation of a catalyst-Zn++ complex, and allows us to suggest an enzymatic-type mechanism.
© Paris : Société de Chimie Physique, 1988