Mise en évidence expérimentale du repliement β dans quelques molécules modèles depsipeptidiques

Laboratoire de Chimie Physique Macromoléculaire, ENSIC, 1, rue Grandville, 54000 Nancy, France.

Résumé

On a étudié, par spectroscopie IR et par RMN, la conformation prise en solution diluée dans un solvant inerte (CCl₄), par des molécules modèles depsipeptidiques contenant, dans l’ordre, une fonction amide tertiaire, un groupe ester et un lien amide secondaire.

L’examen des bandes d’absorption correspondant aux fréquences ν_N–H (comprises entre 3 200 et 3 500 cm^–1) et ν_C=0 (1 600 à 1 800 cm^–1) a mis en évidence une liaison hydrogène intramoléculaire fermant un cycle C₁₀ à 10 atomes et stabilisant une conformation analogue au repliement β antérieurement observé dans les protéines et les cyclopeptides.

On a montré expérimentalement qu’il existait en fait deux conformations β différentes et l’on a étudié l’influence exercée par la configuration stéréochimique des centres asymétriques présents dans la molécule examinée, sur la stabilité relative de ces deux formes.

Abstract

The conformation of several depsipeptide derivatives, dissolved at a low concentration in an inert solvent such as CCl₄, has been studied using IR and NMR spectroscopy. Experiments have been performed on model molecules containing a middle ester group between two terminal amide linkages.

CH₃ – CO – NR – CHR’– CO – O – CHR’’ – CO – NH – CH₃

Most of these molecules adopt a so-called C₁₀ conformation similar to the β-turn in proteins and cyclopeptides, which is stabilized by an intramolecular H-bond between the two amide groups.

In fact, experiments reveal two different C₁₀ conformations, the stability of which depends on the configuration of the chiral atoms in the model molecules.