N-Méthyl peptides. VIII étude radiocristallographique du repliement ßVI des séquences homochirales

¹ UA-CNRS 809, Université de Nancy I, B.P. 239, 54506 Vandoeuvre Cedex, France.
² UA-CNRS 494, ENSIC-INPL, 1 rue Grandville, 54042 Nancy Cedex, France.

Résumé

Les structures cristallines des deux dipeptides tBuCO-L-Pro-Me-L-X-NHMe avec X = Leu et Phe ont été résolues par diffraction des rayons X. Tous deux adoptent la forme repliée βVI caractérisée par une liaison hydrogène unissant les sites NH et CO extrêmes et par une conformation cis de la liaison amide médiane N-méthylée. Il apparaît que ce type de repliement est particulièrement favorisé dans le cas d'une séquence peptidique homochirale N-méthylée.

Abstract

The crystal structures of two dipeptides tBuCO-L-Pro-Me-L-X-NHMe with X = Leu and Phe were solved by X-ray diffraction experiments. Both of them accommodate a βVI-folded conformation characterized by a hydrogen bond between the terminal NH et CO sites, and by the cis disposition of the middle N-methylated amide bond. It ensues that ßVI-turn is utmost favoured for N-methylated homochiral peptide sequences.