Repliement β des séquences peptidiques contenant la glycine. Structures cristallines de deux dipeptides modèles de séquences Gly-Gly et à la-Gly

¹ C.N.R.S., E.R.A. n° 162, Université de Nancy I B.P. 239, 54506 Vandœuvre-lès-Nancy, France.
² C.N.R.S., E.R.A. n° 23, ENSIC-INPL 1, rue Grandville 54042 Nancy, France.

Résumé

Les structures cristallines de deux dipeptides modèles de formules tBuCO-Gly-Gly-NHiPr (1) et tBuCO-Ala-Gly-NHiPr (2) ont été résolues par radiocristallographie. Ces deux molécules se replient à l’état solide selon la disposition βI pour 1 et βII pour 2, ce qui fournit une preuve de la stabilité intrinsèque de ce type de structure. La nature de ces formes repliées, et celles décrites dans la littérature pour les séquences contenant la glycine, montre que ce résidu achiral se comporte dans la plupart des cas comme un résidu de configuration D conduisant aux repliements βII et βII’ pour les séquences L-X-Gly et Gly-L-X. En revanche la séquence Gly-Gly le plus souvent repliée selon les dispositions βI ou βI’, se comporte donc plutôt comme une séquence de configuration LL ou DD.

Abstract

The crystal structures of two model dipeptides tBuCO-Gly-Gly-NHiPr (1) and tBuCO-Ala-Gly-NHiPr (2) were resolved by X-ray diffraction. Molecules are folded in the βI (1) and βII (2) dispositions in the solid state. It proves that the β-folded conformer in an intrinsic stable disposition of the peptide backbone, and does not necessarily need long-range interactions. These above β-folded forms and those taken from literature for β-folled Gly-containing sequences show that the achiral Gly residues acts in most case as a D-residue giving rise to folding of the βII and βII’ types for L-X-Gly and Gly-L-X sequences, respectively. However, the Gly-Gly sequence accomodating βI or βI’-folded dispositions mainly acts as a homochiral LL or DD sequence.