Étude théorique de la structure II du copolypeptide (L-Ala-Gly)_n à l’état solide : calculs semi-empiriques des interactions entre chaines au sein d’un feuillet

(CNRS, Centre de Biophysique Moléculaire, Avenue de la Recherche Scientifique, 45045 Orléans Cedex), France.

Résumé

L’étude théorique des interactions entre chaînes copolypeptidiques (L-Ala-Gly)_n dans un feuillet a permis de confirmer la validité d’un modèle de structure à l’état solide où les chaînes adoptent des conformations différentes basées sur l’alternance des conformations α et β des résidus. Nous avons tenu compte des interactions de Van der Waals et électrostatiques ainsi que des liaisons hydrogène. Les énergies intermoléculaires sont prépondérantes dans la stabilisation de la structure dans un feuillet. Les énergies intramoléculaires et inter-feuillets interviennent pour déterminer de façon plus précise la conformation des chaînes d’une part et la structure tridimensionnelle du cristal d’autre part. La comparaison des résultats obtenus pour deux types différents d’assemblage des chaînes a permis de mettre en évidence le rôle primordial des groupements latéraux dans l’interaction entre chaînes voisines.

Abstract

A theoretical study of interactions between copolypeptide chains of (L-Ala-Gly)_n in a sheet has confirmed the validity of a model of structure in the solid state where the chains are in different conformations based upon an alternation of residues in conformations close to those found in β and α structures. The non bonded, electrostatic interactions and hydrogen bondings were included in the computations. The stabilization of the sheet structure is caused primarily by intermolecular interactions. Intramolecular and inter-sheet energy appear to determine with more precision the conformation of the chains and the tridimensional crystal structure. The primary role of lateral groups in the interaction between neighbouring chains have been shown from a comparison of two types of packing chains.